Dies ist eine kompakte Übersicht zu Peptide — geschrieben für Leser, die mehr als einen Absatz, aber kein Lehrbuch wollen.
Geprüft am 2025-08-11. Was noch umstritten ist, wird als umstritten gekennzeichnet.
Eine Peptidbindung ist eine Carbonsäureamid-Bindung, die zwei Aminosäuren über die Carboxygruppe der einen Aminosäure und die Aminogruppe der anderen Aminosäure verknüpft. Meistenfalls ist mit Peptidbindung im engeren Sinn die Bindung zwischen den jeweiligen α-ständigen funktionellen Gruppen zweier Aminosäuren gemeint, also zwischen C-1 der einen Aminosäure und N-2 der anderen Aminosäure. Diese Bindung wird selten auch Eupeptidbindung genannt und unterscheidet sich von der Isopeptidbindung.
Quellen: de.wikipedia.org
Die Aminogruppe fungiert in der Reaktion als Nukleophil und ersetzt die Hydroxygruppe unter Bildung der Peptidbindung. Da die Hydroxygruppe eine schlechte Abgangsgruppe ist und sich schwer verdrängen lässt, liegt das Gleichgewicht unter Normbedingungen auf der linken Seite. Die chemische Reaktion ist endergon. Sowohl bei der Peptidsynthese im Labor als auch bei der biologischen Synthese von Peptiden und Proteinen müssen die reaktiven Gruppen zuerst aktiviert werden. Dies geschieht in biologischen Systemen zumeist durch Enzyme. Bei der Proteinbiosynthese in einer Zelle wird diese Reaktion während der Translation von den Ribosomen katalysiert. Daneben kommen bei manchen Organismen zusätzlich auch nichtribosomale Peptidsynthetasen (NRPS) als Enzyme vor, die eine nichtribosomale Peptidsynthese ermöglichen.
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Durch mehrfache Kondensation können weitere Aminosäuren (AS) per Peptidbindung verknüpft werden. So entstehen aus Dipeptiden (2 AS) dann Tripeptide (3), Tetrapeptide (4), Pentapeptide (5), Hexapeptide (6), Heptapeptide (7), Oktapeptide (8), Nonapeptide (9) etc., wobei solche Peptide aus wenigen Aminosäuren, Oligopeptide genannt, von noch größeren Peptiden aus vielen Aminosäuren, Polypeptide genannt, unterschieden werden. Die kettenförmig aus zahlreichen Aminosäuren aufgebauten Polypeptide gehören zu den Makromolekülen. Polypeptidketten aus verschiedenen Aminosäuren bilden das primäre Strukturelement von Proteinen und werden durch ihre Aminosäuresequenz charakterisiert. Zu Primär-, Sekundär- und Tertiärstrukturen von Peptiden und Proteinen siehe Proteinstruktur.
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== Eigenschaften == Die Kristallstrukturanalysen von Aminosäuren und Dipeptiden zeigen, dass die Amidgruppe planar ist, alle am Aufbau beteiligten Atome liegen also in einer Ebene. Der Diederwinkel (HNCO) liegt bei 180° und die Atome können wegen Mesomeriestabilisierung nicht gegeneinander verdreht werden – die Peptidbindung ist dadurch nur begrenzt rotationsflexibel. Diese eingeschränkte Drehbarkeit ist in einem Ramachandran-Plot oder einem Janin-Plot darstellbar. Die Rotation um die Cα-N-Bindung wird dabei durch den Winkel Φ, die Rotation um die Cα-C-Bindung durch den Winkel ψ beschrieben.
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Peptide wird hier aus öffentlich zugänglicher Fachliteratur zusammengefasst: Definition, Einordnung und die Punkte, die in der Praxis wiederkehren. Angaben ohne Gewähr, keine medizinische Beratung.
Die Forschung zu Peptide arbeitet überwiegend mit kontrollierten Labor- und Tierstudien; klinische Daten sind je nach Substanz unterschiedlich belastbar. Wir geben den Stand der Literatur wieder.
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Nicht jeder Mechanismus ist belegt, und Einzelstudien sind keine Gesamtevidenz. Diese Seite markiert offene Fragen ausdrücklich statt sie als gesichert darzustellen.%!(EXTRA string=Peptide)